Revolusjonerende studie: Hvordan kunstige peptider kan stoppe kreftproteaser!

Revolusjonerende studie: Hvordan kunstige peptider kan stoppe kreftproteaser!

Bonn, Deutschland - En aktuell studie av studier ved University of Bonn avslører spennende ny innsikt i proteasens rolle, spesielt cathepsin B, i forbindelse med kreft. Disse enzymene viser et komplekst interaksjon med peptider, som er preget av kovalente bindinger under peptidbindingssplitt. Studien omhandler mekanismen for hvordan cathepsin B er involvert i tumorprogresjon og samtidig utvikler innovative hemmere for å hemme denne proteasen. Med sikte på å lage et kunstig peptid som opptar de "riktige" bindingsposene med cathepsin B og blokkerte enzymaktiviteten, ble 91 forskjellige sluttprodukter syntetisert og testet biokjemisk. X -Ray Crystal Structure -analyser ga et solid grunnlag for å sikre disse mekanismene.

Cathepsin B, en cysteinprotease, spiller en betydelig rolle i forskjellige faser av ondartet tumorutvikling. Studiene viser at høye speil av cathepsin B kan finnes i en rekke kreft i mennesket, ofte assosiert med cellemembranen til tumorceller. I transgene modeller har forskning vist en årsaksrolle som cathepsin B i initiering, vekst, angiogenese, samt invasjon og metastase. Disse funnene understreker viktigheten av cathepsin B som et potensielt terapeutisk mål i kreftbehandling.

rollen som cathepsin b

Forskning på dysregulering av proteaser har betydning for kreftbiologi og terapi -mandatoriske tilnærminger. Cathepsin B er involvert i apoptose ved å splitte både pro-apoptotiske og anti-apoptotiske proteiner. Vivo -modeller viser at cathepsin B spiller en avgjørende rolle under tumorutvikling, hvorved overekspresjonen av denne proteasen ofte er korrelert med mer aggressiv tumorbiologi. Videre kan det lokale sure mikromiljøet rundt svulster fremme aktiviteten til cathepsin B, noe som ytterligere styrker sin rolle i tumorprogresjon.

Utviklingen av slike peptidomimetika som fungerer som hemmere er et viktig trinn i preklinisk forskning. I tillegg til å fokusere på cathepsin B, blir potensialet til andre proteaser også undersøkt, noe som kan fungere gjennom lignende mekanismer i kreftprogresjon. Et annet mål er cellekulturmodeller for å karakterisere den biologiske aktiviteten til disse hemmere, noe som er av avgjørende betydning for utviklingen av fremtidige terapeutiske midler.

Terapeutiske tilnærminger og utfordringer

Forskning viser at ned -til -regulering av cathepsin B reduserer tumoromotilitet og invasjon. Disse funnene indikerer at en kombinasjon av hemmere potensielt kan være mer effektive enn terapi som utelukkende sikter mot cathepsin B. Den nære assosiasjonen av cathepsin B med tumorcellemembranen er en utfordring. For terapeutiske strategier er det derfor viktig å forstå mekanismene som fører til økt uttrykk for cathepsin B i svulster, så vel som deres effekt på tumorbiologi.

Denne spennende forskningen som ble utført ved University of Bonn åpner for lovende utsikter innen kreftforskning. Det understreker behovet for å utvikle innovative terapeutiske tilnærminger og bedre forstå de komplekse interaksjonene mellom proteaser i tumormungefeltet. Målet er å utvikle mer effektive behandlingsstrategier i fremtiden som sikter mot de spesifikke biologiske mekanismene for kreft.

For mer informasjon om resultatene fra studien, vennligst besøk nettstedet til University Bonn , artikkelen på PubMed Central , samt bidraget på dysregulerte proteaser på DetailsOrtBonn, DeutschlandQuellen

Kommentare (0)